Las enzimas no siempre están “encendidas” y funcionando; de vez en cuando están trabajando en sobremarcha. Como todas las cosas en la vida, en 1934, Hans Lineweaver y Dean Burk echaron un vistazo a la ecuación de Michaelis-Menten y la reorganizaron en una bonita forma gráfica que es fácil e intuitiva de interpretar. Comenzaron con la ecuación de Michaelis-Menten.
Un Km alto significa una unión débil (la enzima le gusta disociarse de su sustrato), y un Km bajo significa una unión fuerte (no le gusta disociarse de su sustrato, lo que significa que tiene una gran afinidad por el sustrato), reorganizaron las variables para que podamos graficar su relación en una línea, usando nuestra ecuación familiar y = mx + b.
Por lo general, los inhibidores competitivos están diseñados para tener una mayor afinidad por la molécula que por el sustrato normal, lo que significa que le “gusta” más el inhibidor. el sustrato normal cambia, el APPARENTE Km aumenta. Esto significa que la enzima tiene una menor afinidad por ella. ¿Cómo afecta esto a nuestro diagrama de Lineweaver-Burk? Si la Km sube, entonces el denominador de la intersección con el eje y (-1 / Km) aumenta. Esto significa que la intersección en x tiene un valor absoluto menor, y se desplaza hacia la DERECHA, más cerca de cero. Sin embargo, su Vmax se mantiene igual (aunque puede ser más difícil de alcanzar con todo ese inhibidor competitivo flotando). Entonces, el resultado neto es una pendiente más pronunciada de su línea.
Inhibición no competitiva (alostérica): la molécula añadida no se une al sitio activo de la enzima y, por lo tanto, no compite directamente para ese sitio con el sustrato natural de la enzima.
En cambio, el inhibidor alostérico se une a otro sitio en la enzima que, cuando se une, cambia la forma de la enzima entera SIMPLEMENTE lo suficiente como para que su sitio activo ya no sea la forma correcta para unirse a su sustrato natural. Por lo tanto, no hay cambio en su Km porque no hay cambios en la afinidad de unión en el sitio activo. Sin embargo, hay menos sitios activos disponibles, por lo que su velocidad de reacción disminuye. Cuando Vmax disminuye, la intersección con el eje y (1 / Vmax) aumenta. El resultado es que la pendiente de su línea aumenta, pero su intersección con el eje x no cambia: la línea parece pivotar hacia arriba.
Inhibición competitiva:
¿Qué es la saturación enzimática?
¿Podría estimar el contenido nutricional de un producto animal si supiera exactamente lo que comía?
- La intersección x se mueve hacia la izquierda, más cerca de cero
- El intercepto y no se mueve
- la pendiente se hace más empinada
Inhibición alostérica
- La intersección x no se mueve
- El intercepto y se hace más grande, lejos de cero
- la pendiente se hace más empinada
