¿Las interacciones hidrofóbicas en la estructura terciaria de una proteína son solo fuerzas de Londres?

No. Una “interacción hidrofóbica” es el término para referirse a la tendencia del agua a rechazar las regiones de la proteína que tienden a permanecer juntas. La estructura del agua está determinada en gran medida por el requisito de que las moléculas de agua permanezcan unidas por enlaces de hidrógeno. En agua pura o en agua con moléculas que pueden unir hidrógeno al agua, la estructura es parcialmente aleatoria con muchas configuraciones posibles. Con los solutos que no pueden unir hidrógeno al agua, el agua tiene que adoptar una estructura más ordenada llamada jaula de clatrato alrededor del grupo hidrofóbico:

Simulaciones de Dinámica Molecular de Solutos Hidrófobos en Agua Líquida

Debido a que esta estructura es más ordenada de lo normal, hay una penalización entrópica sustancial involucrada. Esto puede minimizarse juntando las dos superficies para minimizar el área de la superficie. Los sitios donde esto ocurre se llaman “interacciones hidrofóbicas”. Esta es una vista básica del efecto hidrofóbico, que todavía no se entiende completamente. Ver la referencia 6 para una vista más completa de las teorías modernas.

Las fuerzas de dispersión de Londres se deben a la nube electrónica en átomos que se distorsiona en respuesta a la influencia de otro átomo. Esto causa una correlación en los movimientos de los electrones en cada átomo y da lugar a una fuerza débil y fluctuante:

imagen London Dispersion Forces.

Referencias de interacciones hidrofóbicas: Básicas

  1. http: //biologicalphysics.iop.org…
  2. Efecto hidrofóbico

Más avanzado

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  5. Sobre los orígenes del efecto hidrofóbico: observaciones de simulaciones de n-dodecano en solventes modelo.
  6. http://www.fasebj.org/content/9/…
  7. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jp015514e
  8. http://www.fasebj.org/content/9/…