¿Cómo y por qué el tiol (-SH) de la serina y la cisteína, el grupo (-OH) de treonina, actúan como nucleófilos durante la catálisis enzimática?

La serina y la thrionina contienen un grupo de alcohol en la cadena lateral, que tiene dos pares de electrones en el átomo de oxígeno. De manera similar, la cisteína contiene un grupo tiol que tiene dos pares de electrones solitarios en el átomo de azufre. Entonces tienen la habilidad de atacar el centro electrifilico. En las proteínas, atacan el carbono carbonílico del enlace peptídico. (Serina tiene un grupo -OH no grupo -SH como se menciona en la pregunta)