Pocos puntos rápidos:
- La “fragmentación de priones” es una hipótesis. Una maldita buena, pero aún así, una hipótesis. El artículo de wiki no lo dice claramente, se lee como si fuera un resultado final.
- Se sabe que los agregados en general se rompen y se reforman, este proceso se llama reciclaje molecular: reciclaje molecular dentro de las fibrillas de amiloide.
- La “fragmentación agregada” es una hipótesis generalizada para todas las proteínas que forman amiloide: análisis sistemático de nucleación-d … [Proc Natl Acad Sci US A. 2008]
- No sabemos cómo se agregan los priones. No sabemos cómo se forman los amiloides. Hay muchas teorías, muchos esquemas cinéticos, muchas hipótesis, pero aún no hay una imagen clara.
Ahora para responder a tu pregunta:
Si las fibrillas de priones son vulnerables a la rotura? ¿Qué podría causarlos?
Estrés mecánico, movimiento térmico y proteínas / chaperones de choque térmico
- Si tiene agregados en un tubo de ensayo, la sonicación los interrumpiría. Si les permite establecerse, serán más fibrilares que el sistema sin sonicación, aunque ambos tengan la misma composición de monómero. Esto se debe a que la sonicación los rompe en filamentos más pequeños que a su vez actúan como semillas. Agregación y neurotoxicidad de recombinan … [Mol Neurodegener. 2013]
- Los estudios realizados con priones de levadura (Sup35p) mostraron un aumento en la fibrilación, cuando se añadieron al sistema cantidades moderadas de proteína de choque térmico (Hsp 104: Saccharomyces cerevisiae (cepa ATCC 204508 / S288c) (levadura de Baker)). Hsp104 los rompe en semillas más pequeñas, que aumentan el contenido de fibrilar. Esta hipótesis fue respaldada por datos cinéticos que mostraron una disminución / eliminación en la fase de latencia y un aumento en la fase de crecimiento de la fibrilla. También hay estudios in vivo que respaldan esta observación. : Hsp104 cataliza la formación y eliminación de autorreplicantes Sup35 Prion Conformers
- Mayores cantidades de Hsp104 pueden degradar los amiloides
Aquí está la hipótesis propuesta: 
Imagen de: Hsp104 y propagación de priones.
El modelo presentado postula que a niveles moderados de Hsp104 el polímero inicial se divide en “semillas” oligoméricas, que inician nuevas rondas de propagación de priones. A bajos niveles (o actividad) de Hsp104, o en el caso del agregado de amiloide que es insensible a Hsp104, un polímero está creciendo de una manera incontrolable, posiblemente dando como resultado la muerte eventual de la célula que contiene el polímero. A altos niveles de Hsp104, se hipotetiza que los polímeros amiloides se solubilizan en productos intermedios mal plegados presumiblemente monoméricos, cuyo destino permanece desconocido; podrían volver a doblarse en una conformación no priónica, probablemente con la ayuda de otros chaperones, o degradarse. También aparecen grandes agregados (¿aglomerados amorfos?).
