Una pregunta más interesante es cuál es la proteína más pequeña cuyo plegamiento no puede resolverse mediante simulación por computadora
Rhiju Das dio cuatro ejemplos de proteínas muy pequeñas en las que Rosetta, uno de los programas dominantes para la predicción de estructura de proteínas libre del modelo, no logra dar la respuesta correcta [1]
Estos modelos son interesantes porque el muestreo conformacional no es el problema aquí; son lo suficientemente pequeños para que el espacio conformacional pueda cubrirse más o menos por completo. Más bien, el problema radica en penalizar por debajo de los grupos polares enterrados con enlaces de hidrógeno insatisfechos e ignorar la electrostática en general. El recuento excesivo de las interacciones hidrofóbicas y la subestimación de la electrostática es un problema constante en los campos de fuerza de plegamiento de proteínas, en gran medida derivado del uso de disolvente implícito y las dificultades para posicionar con precisión las cadenas laterales.
Ver también
Biofísica Computacional: ¿Qué contribuye más a los errores en la predicción y simulación de la estructura: inexactitudes en el hamiltoniano o muestreo insuficiente?
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Notas a pie de página
[1] Cuatro pequeños acertijos que Rosetta no resuelve
