¿Cuáles son los diferentes tipos de inhibidores de enzimas?

1. Inhibición competitiva

2. Inhibición no competitiva

(a) Reversible

(b) Irreversible

3. Inhibición no competitiva

1. Inhibición competitiva

Ocurre en el sitio de unión del sustrato y en él. Tanto el sustrato como el inhibidor compiten por la unión en el mismo sitio activo de la enzima, pero en este caso el problema podría resolverse aumentando la concentración del sustrato.

2. Inhibición no competitiva

(un). Reversible

En este caso, no hay similitud entre el inhibidor y el sustrato, por lo que no hay competencia.

• El inhibidor y el sustrato pueden combinarse en diferentes sitios del

enzima para formar complejos [EI], [ES] y [EIS].

Y este tipo de inhibición disminuye V max, pero no afecta a Km en la ecuación de Michaelis.

  • V = V max [S] / Km + [S]

(V max): la velocidad cuando la enzima está completamente saturada

con el sustrato.

(Km): La constante de Michaelis, que es el sustrato

concentración a la cual la velocidad de reacción es la mitad de V max

(segundo). Irreversible

aquí el inhibidor se combina con la enzima cerca o en el sitio activo. Este tipo de inhibidores afecta la modificación química de un residuo de aminoácido en la enzima que desempeña un papel en la catálisis.

Y este tipo de inhibición disminuye Vmax, pero no afecta a Km.

3. Inhibición no competitiva

es el tipo final en el que el inhibidor no tiene afinidad por la enzima y se une al complejo [ES] para formar [ESI].

Pero este tipo de inhibición disminuye tanto Vmax como Km.

Una sustancia química que inhibe la actividad de la enzima se llama inhibidor enzimático. Un inhibidor enzimático puede ser una sustancia orgánica o inorgánica, por ejemplo, alopurinol, un inhibidor de la enzima xantina oxidasa y fluoruro de sodio, un inhibidor de la enzima enolasa, son sustancias orgánicas e inorgánicas, respectivamente. Un inhibidor enzimático disminuye la velocidad de reacción y el fenómeno de disminución de la velocidad de reacción se denomina inhibición enzimática. Los dos tipos más comunes de inhibición enzimática son: (i) inhibición competitiva de enzimas y (ii) inhibición enzimática no competitiva.

(i) Inhibición enzimática competitiva: cuando los inhibidores enzimáticos son estructuralmente similares al sustrato, también se unen al sitio activo de la enzima y provocan una inhibición competitiva de la actividad enzimática, por ejemplo, inhibición de la enzima succinato deshidrogenasa por malonato (véase la Fig.). Tales inhibidores de enzimas se llaman inhibidores competitivos. En la inhibición competitiva de enzimas, el inhibidor competitivo compite con el sustrato por la unión en el sitio activo de la enzima. Cuando el inhibidor ocupa el sitio activo, evita la unión del sustrato a la enzima, por lo tanto, se forman complejos de enzima-sustrato (ES) e inhibidor de enzima (EI) en la inhibición enzimática competitiva (Fig. Como solo ES se convierte en EP y EI no puede convertirse en producto, la formación de EI inhibe la actividad de la enzima y disminuye la velocidad de reacción.

(ii) Inhibición enzimática no competitiva: en caso de inhibición enzimática no competitiva, los inhibidores no son estructuralmente similares al sustrato (s) y se unen a un sitio distinto del sitio de unión del sustrato (véase la Fig.), por ejemplo, plomo ( Pb) provoca la inhibición no competitiva de la enzima ferroquelatasa y delta-amino-ácido levulínico deshidratasa en la síntesis de hemo. Un inhibidor no competitivo no altera la unión enzima-sustrato. Puede unirse tanto a la enzima libre (E) como al complejo enzima-sustrato (ES) para formar el complejo enzima-inhibidor (EI) y el complejo enzima-sustrato-inhibidor (ESI), respectivamente (ver Fig.). Ambas formas de enzima, es decir, EI y ESI, son catalíticamente inactivas y no conducen a la formación de producto (s).

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