1. Inhibición competitiva
2. Inhibición no competitiva
(a) Reversible
(b) Irreversible
3. Inhibición no competitiva
1. Inhibición competitiva
¿De dónde entran las enzimas en el cuerpo de la célula?
¿Cómo funcionan los cofactores en las enzimas?
¿Qué alteraciones son responsables de desactivar las enzimas al cambiar el pH?
¿Cómo llegan las enzimas a saber en qué sustrato tienen que actuar?
¿Cómo se relaciona la estructura y la función de las enzimas?
Ocurre en el sitio de unión del sustrato y en él. Tanto el sustrato como el inhibidor compiten por la unión en el mismo sitio activo de la enzima, pero en este caso el problema podría resolverse aumentando la concentración del sustrato.
2. Inhibición no competitiva
(un). Reversible
En este caso, no hay similitud entre el inhibidor y el sustrato, por lo que no hay competencia.
• El inhibidor y el sustrato pueden combinarse en diferentes sitios del
enzima para formar complejos [EI], [ES] y [EIS].
Y este tipo de inhibición disminuye V max, pero no afecta a Km en la ecuación de Michaelis.
- V = V max [S] / Km + [S]
(V max): la velocidad cuando la enzima está completamente saturada
con el sustrato.
(Km): La constante de Michaelis, que es el sustrato
concentración a la cual la velocidad de reacción es la mitad de V max
(segundo). Irreversible
aquí el inhibidor se combina con la enzima cerca o en el sitio activo. Este tipo de inhibidores afecta la modificación química de un residuo de aminoácido en la enzima que desempeña un papel en la catálisis.
Y este tipo de inhibición disminuye Vmax, pero no afecta a Km.
3. Inhibición no competitiva
es el tipo final en el que el inhibidor no tiene afinidad por la enzima y se une al complejo [ES] para formar [ESI].
Pero este tipo de inhibición disminuye tanto Vmax como Km.