La hidrofobicidad realmente no puede describirse como un “enlace” de la misma manera que un enlace covalente o una interacción iónica.
Por el contrario, la hidrofobicidad es una medida de la resistencia termodinámica de una especie a estar en un entorno polar.
Tome una molécula de cloruro de sodio: tiene una carga positiva, sodio y un cloro negativo. Esto causa un diferencial de carga a través de la molécula, llamada polaridad. Esto le permite disolverse en agua ya que el agua también es polar.
Ahora tome una cadena de acilo: si está saturada, no tendrá pares de electrones en un solo enlace covalente, por lo que no tenía manera de hacer un diferencial de carga. Esto evita que el agua forme enlaces de hidrógeno con él y repele el agua, prefiriendo estar rodeado de moléculas no polares similares.
Esto se describe en bioquímica como un tipo de interacción basada en el área: una región hidrofóbica en una proteína se rodeará naturalmente con otras especies no polares, como una membrana o un bolsillo de enlace hidrofóbico; asimismo, una región polar terminará naturalmente en el citoplasma rico en agua.
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