Gracias por el A2A. En general, la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de la enzima, la concentración de sustratos, la estructura química de los sustratos, la concentración de efectores alostéricos, la modificación covalente de la enzima, la temperatura, el pH de la solución e incluso la salinidad de la solución.
Normalmente, cuando uno se refiere a un aumento en la velocidad de una enzima, se refiere a un cambio en la velocidad que ocurre cuando hay un cambio en la concentración del sustrato cuando todos los demás factores se mantienen constantes. En el caso más simple, una enzima que obedece a la cinética de Michaelis-Menten, la velocidad (v), que es la velocidad de la reacción, aumentará asintóticamente a una velocidad máxima (Vmax) a medida que aumenta la concentración del sustrato [S].
v = Vmax [S] / (Km + [S])
Donde Km (la constante de Michaelis) es una constante de unión relacionada con la constante de disociación para el complejo sustrato-enzima que solo explica la unión “productiva”. Cuando la concentración del sustrato es igual a Km, la velocidad de reacción será 50% de la velocidad máxima. La tasa máxima de una enzima representa la tasa teórica de que la enzima (a una concentración particular) convertirá el sustrato en producto.
En el caso cuando uno está mirando diferentes sustratos, digamos metanol, etanol e isopropanol para la enzima alcohol deshidrogenasa, la Km para estos sustratos difiere sustancialmente de modo que para una concentración dada del alcohol las velocidades para estos sustratos serán diferentes. Sin embargo, a altas concentraciones de estos diferentes alcoholes la velocidad será la misma. Existen otros sistemas de enzimas donde la velocidad máxima (Vmax) es diferente para diferentes sustratos. Esto se debe a cambios en la geometría de unión en el sitio activo del complejo enzima-sustrato.
espero que esto ayude
