No hay nada llamado el “método” de bloqueo y clave. Sin embargo, hay algo llamado “hipótesis de bloqueo y clave”, propuesto por Fischer, utilizado en el contexto de los requisitos estereoespecíficos de la mayoría de las enzimas (leer casi todas).
La hipótesis establece que así como un bloqueo solo puede abrirse por su propia clave, también las reacciones enzimáticas pueden ser catalizadas solo por el sustrato específico que ‘cabe’ en el sitio activo de la enzima (sitio catalítico). Hay un corolario: el ajuste Enzima – Sustrato fue hipotetizado como uno rígido, como el de un candado y una llave.
Esta hipótesis es un buen punto de partida para comprender cualitativamente la imagen de las interacciones enzima-sustrato, con un defecto flagrante, señalado por Daniel Koshland en su ‘Hipótesis de ajuste inducido’, que establece que la enzima no es una molécula rígida, y que su Las capacidades de unión del sustrato pueden modificarse por la presencia de otras moléculas que se unen a otros sitios en la enzima (llamados sitios reguladores) y alteran la conformación de la enzima de tal manera que la conformación del sitio activo cambia, al igual que su especificidad de unión. Este fue el modo “alostérico” de regulación de la actividad enzimática.
