La solubilidad de una molécula en agua depende de la medida en que los factores desfavorables para crear una cavidad en el agua se equilibren mediante interacciones favorables con las moléculas de agua circundantes. Una medida de las interacciones favorables de una molécula con el agua se denomina hidrofilicidad.
(Fuente: Afinidades de cadenas laterales de aminoácidos para agua disolvente, Wolfenden, R. et al., Bioquímica )
Las concentraciones relativas de la molécula en la fase de vapor y en la fase acuosa en equilibrio da el coeficiente de partición Kd:
[math] Kd = [X] agua / [X] vapor [/ math]
La transferencia de energía libre de vapor a agua viene dada por -RT ln Kd, que es una medida de la hidrofilicidad de una molécula. Por lo tanto, las moléculas más hidrofílicas tienen los valores más negativos.
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Solubilidad proteica : las solubilidades de las proteínas en soluciones acuosas varían ampliamente. Se siguen muchos enfoques para comprender los efectos de los aditivos en la solubilidad y estabilidad de la proteína. Se ha demostrado mediante estudios de interacciones preferenciales de componentes solventes con proteínas a altas concentraciones de codisolventes [1]. Algunas proteínas son solubles en agua, mientras que otras son insolubles en condiciones fisiológicas y existen normalmente como sólidos, agregados en complejos de diferentes tamaños y especificidades.
Como ya se mencionó, la solubilidad de una proteína globular aumenta a valores de pH más alejados de su punto isoeléctrico. Por lo tanto, cuanto mayor sea la carga neta en la molécula de proteína, mayor será la repulsión electrostática entre las moléculas, que tienden a mantenerse en solución. La mayoría de las proteínas se despliegan a algún valor de pH con consecuencias drásticas para su solubilidad, ya que el proceso de despliegue expone muchas áreas de superficie no polares al disolvente. Una vez dicho esto, la energía libre de interacción altamente desfavorable entre los grupos no polares y el agua es uno de los factores más importantes implicados en la estabilización y solubilidad de la estructura de la proteína, así como en las interacciones proteicas en solución acuosa [2]. Cuando una molécula de proteína se incorpora desde la solución a la fase sólida, se elimina una cierta cantidad de agua de los puntos de contacto que contienen cadenas laterales no polares, así como las polares. Por lo tanto, las interacciones hidrofóbicas contribuyen a la diferencia entre los potenciales químicos de la proteína en solución acuosa y en la fase sólida, es decir, a la solubilidad de la proteína.
Además de la teoría de las interacciones hidrofóbicas, otras teorías de la solubilidad de las proteínas son:
- Teoría Electrostatica: Toma en cuenta las bajas concentraciones de sal, ya que la molécula de proteína está rodeada por una atmósfera iónica descrita por la teoría de Debye-Hiickel, con un exceso de iones de carga opuestos a su carga neta. Esta selección disminuye la energía libre electrostática de la proteína, lo que resulta en una disminución de su actividad y un aumento en su solubilidad, siempre que el potencial químico de la proteína en la fase sólida permanezca constante. Para iones proteicos compactos, la solubilidad se describe por:
[math] In (s2 / S2.w) = Z2e2NK / [2DRT (i + Ka)] [/ math]
donde Z es la carga neta de la proteína, e es la carga electrónica, N es el número de Avogadro, D es la constante dieléctrica del medio, R es la constante de gas universal, T es la temperatura termodinámica (Kelvin), a es la suma de los radios del ion proteico y el promedio de los iones electrolito de soporte en la solución. - Cambio de potencial químico: es una forma alternativa de expresar el efecto de las interacciones proteína-disolvente sobre la solubilidad de una proteína a través del cambio en el potencial químico de la proteína.
Referencias
- Afinidades de las cadenas laterales de aminoácidos para el agua solvente, R. Wolfenden, * L. Andersson, PM Cullis y CCB Southgate.
- Teoría de la solubilidad de la proteína, Tsutomu Arakawa y Serge Timasheff.
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- Una revisión sobre nada: ¿las cavidades apolares en las proteínas están realmente vacías?
- Un modelo de teoría de la información de interacciones hidrofóbicas.
