He respondido esta pregunta anteriormente, como parte de una pregunta más general:
¿Por qué las estructuras secundarias distintas de las hélices alfa y las cadenas beta son tan raras?
Aquí hay una parte de mi respuesta:
Para responder a su pregunta en una palabra: estabilidad
1) Helices:
Entre todas las hélices, la hélice alfa es la más estable. 3-10 hélice es un segundo cercano, y por lo tanto también se puede ver que ocurre en las proteínas globulares. Si nos fijamos en la trama de Ramachandran, los valores phi psi de 3-10 y las hélices alfa casi coinciden.Ahora, ¿qué hace que las hélices alfa sean más estables?
¿Pueden las proteasas romper beta-amiloide y otras proteínas insolubles?
- Hélices alfa: grupo carbonilo del residuo i interacciona con el nitrógeno del grupo amida en el residuo i +4 (patrón de enlace H entre i e i + 4). Tienen 3.6 residuos por vuelta (aproximadamente 48 residuos en 13 vueltas), los residuos consecutivos forman un ángulo de 100 ° alrededor del eje helicoidal, un aumento helicoidal por residuo de 1.5 Å, y un paso helicoidal de 5.4 Å.
- 3-10 hélices: grupo carbonilo del residuo i interacciona con el nitrógeno del grupo amida en el residuo i +3 (patrón de enlace H entre i e i + 3). Tienen 3 residuos por vuelta, los residuos consecutivos forman un ángulo de 120 ° alrededor del eje helicoidal, un aumento helicoidal por residuo de 2 Å y un paso helicoidal de 5.8-6 Å.
- En las hélices alfa, se exponen más grupos de cadenas laterales (SC), lo que significa que hay más sitios para las interacciones. Además, pueden empacar mejor. Esta disposición impone muy pocas restricciones estructurales, también aumenta la probabilidad de estabilización de largas hélices alfa (como se ve en las proteínas).
- Para la hélice 3-10, la energía de Van der Waals es menos favorable, tiene varios contactos cortos y estrechos, es decir, más restringidos.
Referencias
Dos configuraciones helicoidales enlazadas a hidrógeno de la cadena polipeptídica
310 hélices en canales y otras proteínas de membrana
El polipéptido 310-hélice.
Y partes de la respuesta de Giridhar Sekar a la misma pregunta:
Entrópicamente, la conformación más favorable para cualquier proteína se enrolla aleatoriamente, ya que permite el mayor estado de desorden. Cualquier ganancia de estructura debe ser compensada por la entalpía de la reacción. Para explicar este concepto, considere
[matemáticas] \ Delta G = \ Delta H – T \ Delta S [/ math]
Entonces, para que ocurra una reacción, el valor de la energía libre debe ser negativo. Una bobina aleatoria tiene más entropía (desorden) que cualquier estructura. Una entropía más alta siempre es favorable, a menos que un valor de entalpia negativa mayor pueda compensar la pérdida de entropía. La ganancia en entalpía puede surgir de interacciones tales como enlaces de hidrógeno, interacciones dipolares e interacciones de van der Waals. En base a los valores absolutos absolutos de entalpía, la mayor contribución es de enlaces de hidrógeno. Al formar una estructura secundaria ordenada, típicamente enlaces de hidrógeno
En un polipéptido en espiral al azar, hay una entropía mayor que en una estructura ordenada. Además, el disolvente forma enlaces de hidrógeno con los restos en la cadena principal. Los enlaces de hidrógeno intramoleculares formados por ganancia en la estructura deberían compensar tanto la pérdida de entropía como la pérdida de enlaces de hidrógeno con el disolvente.
Si se debe formar un solo giro de una hélice alfa, se requiere una orientación de 6 ángulos de torsión y se obtiene la formación de un único enlace de hidrógeno. Sin embargo, agregar un giro adicional a este sitio inicial solo requiere la orientación de tres enlaces de hidrógeno adicionales. Por lo tanto, es más favorable agregar giros de una hélice a un sitio de nucleación inicial y esto se describe como un efecto cooperativo en la formación de hélice.
Una forma de ver esto es que las estructuras que usan efectivamente el orden establecido en el paso anterior tienen más probabilidades de ocurrir debido al efecto cooperativo. Las estructuras periódicas, como las hélices, hacen exactamente esto. La periodicidad puede surgir de interacciones secuenciales (hélice) o interacciones de larga distancia (hoja beta). Mi mente sin imaginación no puede pensar en muchas otras maneras efectivas de establecer una estructura periódica como esta (bueno, están las triples hélices de colágeno y todo).
La estructura que ofrece la mejor compensación entre la pérdida de entropía y la ganancia en entalpía será la más probable que ocurra. En el caso de las hélices, el “punto dulce” parece estar en la hélice alfa que conocemos. Un giro más cerrado daría 3/10 hélice y la publicación de Sai Janani Ganesan explica adecuadamente por qué esto es más desfavorable. Cualquier giro de la hélice más flexible requerirá que se reorienten más elementos de la red troncal que la compensación de la pérdida de entropía por la ganancia entálpica debida a la formación de enlaces de hidrógeno ya no es adecuada.
Sin embargo, si desea una respuesta de una oración a toda su consulta, es porque ” es enérgicamente más favorable “.
PD: soy consciente de que la aspereza del paisaje energético y el aspecto cinético del plegamiento de proteínas no deben ignorarse. Traté de mantener mi discusión simple.
