Aquí hay algunos que encontré.
Inhibición de MutT humana MTH1 y E. coli por iones Co (II) libres :
- Estas son 8-oxo-dGTPasas que catalizan la hidrólisis de 8-oxo-GTP. 8-oxo-GTP se forma por la oxidación de GTP y puede inducir mutaciones si se incorpora en el ADN. Por lo tanto, estas enzimas tienen un efecto antimutagénico al eliminar 8-oxo-GTP del conjunto de nucleótidos.
- La forma activa de estas enzimas requiere Mg (II) como cofactor. Sin embargo, en presencia de Co (II), Ni (II), Cu (II) y Cd (II), estas enzimas muestran una actividad reducida in vitro , lo que sugiere que concentraciones más altas de estos iones in vivo pueden conducir a la carcinogenicidad del metal a través de la mutagénesis .
Fuente : Sensibilidad de Escherichia coli (MutT) y humana (MTH1) 8-oxo-GTPasas a la inhibición in vitro por los metales cancerígenos, níquel (II), cobre (II), cobalto (II) y cadmio (II)
Este es un ejemplo interesante:
Inhibición de un factor de transcripción que contiene dedos de cinc por un complejo de base de Schiff Co (III) conjugado con la secuencia de ADN diana de ese factor de transcripción :
¿Qué tienes en la formación de lnosina del compuesto para unir con nucleótidos?
¿Qué es la heterogeneidad mutacional?
¿Hay alguna proteína que exista en forma líquida en la naturaleza?
- El complejo base de Co (III) Schiff mostrado anteriormente (mitad izquierda) puede inhibir de forma inespecífica e irreversible la actividad de la proteína mediante la coordinación con residuos de histidina importantes en sitios activos y los críticos para la estructura.
- Al conjugar este complejo con una secuencia de ADN específica (mitad derecha) como se muestra anteriormente, teóricamente es posible inhibir cualquier proteína que pueda unirse a esa secuencia de ADN particular.
- Esto se demostró para al menos dos factores de transcripción: Sp1 y Ci.
Fuentes: inhibición específica del factor de transcripción Ci por un conjugado de cobalto (III) -Schiff base-ADN e inhibición dirigida de los factores de transcripción del dedo de zinc de la familia Snail por conjugado de base de Schiff de oligonucleótido-Co (III)
Inhibición de α-trombina humana por complejos de base de Schiff de cobalto (III):
- La trombina es una serina proteasa que participa en la cascada de la coagulación sanguínea.
- El complejo [Co (acacen) (NH3) 2] + puede inhibir la actividad de la α-trombina humana, posiblemente por el mecanismo descrito en el ejemplo anterior.
Fuente: Inhibición de la termolisina y la alfa-trombina humana por complejos de base de Schiff de cobalto (III)
