¿Cómo funciona el fenómeno de “salazón en” de proteínas para hacer soluble en proteínas?

Hola, Sr. Devanshu Mehta, esta es la respuesta (que yo sepa):

‘Salting In’ es un fenómeno de aumento de la solubilidad de un soluto (que depende de las concentraciones de sales disueltas, la polaridad del solvente, el ph y la temperatura), como una proteína, al aumentar la fuerza iónica del solución. En ‘Salting in’, a medida que se agrega sal, la solubilidad de una proteína a bajas concentraciones de iones aumenta. Los iones adicionales protegen las múltiples cargas iónicas de la proteína, lo que debilita las fuerzas de atracción entre las moléculas de proteína individuales (tales fuerzas pueden conducir a la agregación y la precipitación). Sin embargo, a medida que se agrega más sal, particularmente con sales de sulfato, la solubilidad de la proteína disminuye nuevamente. Este efecto de “salazón” es principalmente un resultado de la competencia entre los iones de sal añadidos y los otros solutos disueltos (moléculas de proteína) para las moléculas de disolvente (agua).

Debido a que una proteína contiene múltiples grupos cargados, su solubilidad depende de las concentraciones de sales disueltas, la polaridad del solvente, el ph y la temperatura. Algunas o todas estas variables pueden manipularse para precipitar selectivamente ciertas proteínas mientras que otras permanecen solubles.

La teoría de Debye-Huckel explica la salazón en bajas concentraciones.

La teoría predice que el logaritmo de solubilidad es proporcional a la raíz cuadrada de la fuerza iónica.

La solubilidad de una proteína a baja fuerza iónica generalmente aumenta al aumentar la concentración de sal. El proceso se denomina salazón. Se produce debido a la unión de iones de sal a las proteínas grupos ionizables que disminuyen la interacción entre grupos con carga opuesta en las moléculas de proteína.