Absolutamente. Esta es esencialmente la definición de un inhibidor (si se considera algún margen en la parte del ligando). Puede mutar metódicamente residuos dentro del sitio activo de una enzima para perturbar la función y potencialmente aún retener, o incluso mejorar, la afinidad de unión.
¿Hay ejemplos de enzimas mutadas que retienen su afinidad de ligando sin actividad catalítica?
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En la naturaleza, ¿cuál es la función de las enzimas de restricción?
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