Si las enzimas solo aceleran la reacción y no cambian Kc, ¿cómo ocurren las reacciones desfavorables?

No, las enzimas no cambian (aumentan) la Kc (constante de equilibrio) de la reacción desfavorable. Como cualquier otro catalizador, las enzimas tampoco afectan el equilibrio de la reacción. Aumenta la velocidad tanto de la reacción hacia delante como hacia atrás al experimentar una ruta diferente que tiene una menor energía de activación.

La conclusión es que las enzimas no afectan la termodinámica . Solo afecta la cinética de la reacción. Entonces, la constante de equilibrio (termodinámica) permanece igual pero la constante de velocidad (cinética) cambia.

Las constantes de equilibrio se representan de dos maneras: primero, del tipo que siempre se sabe: Keq = [Concentración de equilibrio de la especie B] / [Constante de equilibrio de la especie A]. Esto es cierto para una reacción como – A <-> B. La constante de equilibrio también se puede definir como Keq = k1 / k-1. Las pequeñas “k” son constantes de velocidad para que ocurra la reacción directa e inversa. Una reacción puede ser favorable termodinámicamente, es decir, el Keq puede ser grande, pero las constantes de velocidad para las reacciones directa e inversa podrían ser muy pequeñas. Una enzima aumenta las constantes de velocidad directa e inversa para la reacción.

Puede preguntar, bueno, ¿cómo ocurren algunas reacciones termodinámicamente desfavorables? Al igual que la síntesis de ATP de ADP y Pi? Estas reacciones generalmente están relacionadas con alguna otra energía química (en el caso de la fosforilación oxidativa, existe un gradiente de protones, similar a un potencial eléctrico, que ayuda a impulsar esta reacción desfavorable). No estoy siendo demasiado descriptivo aquí, pero espero que entiendas el punto.

Las enzimas no pueden cambiar el factor de equilibrio, ni tampoco cuando “acoplan” reacciones.

Supongo que con el acoplamiento te refieres a cosas como dividir una molécula de ATP a un lado. Lo que sucede en tales casos es que la reacción total cambia (agregue un ATP y una molécula de agua a los reactivos, y ADP / P a los productos), y la nueva reacción tiene un equilibrio diferente (es más favorable en sus términos) que el el viejo. Sin la enzima, la reacción acoplada nunca sería posible.

Las reacciones metabólicas nunca alcanzan el equilibrio. Existen en cadenas de reacciones en las que los productos se eliminan constantemente. Si el Kc de una reacción es 0.2 (por lo que en el equilibrio la concentración del reactivo sería más alta que la concentración del producto), pero el producto: la relación de la concentración del reactivo es 1:10 (es decir 0.1), la reacción seguirá en la dirección del productos. Siempre que los productos se eliminen mediante la siguiente reacción, se formarán más productos y, mientras esté vivo, nunca se alcanzará el equilibrio.