Las claves para la estreptavidina-biotina radican en el hecho de que tienen una muy, muy, muy alta afinidad (pegajosidad) entre sí. Un uso común en los laboratorios de investigación es hacer que las otras dos moléculas sean muy pegajosas al unir estreptavidina a una y biotina a la otra (biotinilación). Como la estreptavidina es una proteína, puede “agregarla” a cualquier otra proteína extendiendo el código de ADN para esa proteína con la información de codificación para la estreptavidina.
Dado que el código genético es universal, cualquier célula que reciba este gen modificado creará la proteína “fusionada”. Ahora ha adjuntado la funcionalidad de straptavidina a cualquier proteína que le interese estudiar. Has hecho que tu proteína sea increíblemente pegajosa para la biotina, y puedes ‘encontrar’ tu proteína en una célula enviando biotina que se ha unido a algo que está coloreado o brilla, o puedes purificar (agarrar) tu proteína tomando el contenido de las células y exponiéndolas a la biotina que se ha unido a partículas muy grandes. Cuando las partículas se “lavan”, todo lo que no está atascado fluye, y se queda con estreptavidina muy pura vinculada a su proteína. Normalmente, purificar una proteína requiere muchos pasos arduos y requiere un procedimiento diferente para cada proteína.
Dos cosas a tener en cuenta: la biotina es pequeña, resistente y económica. En segundo lugar, en muchos, muchos casos, unir una segunda proteína a la primera no influye en la capacidad de la primera proteína para hacer su trabajo; esto se debe a que la mayoría de las proteínas son “globulares” y a menudo usamos “cadenas enlazadoras” cortas, por lo que la estreptavidina actúa como un vecino molestamente cercano, pero REALMENTE no está en el camino.
Estreptavidina – Wikipedia
