Enzyme Kinetics: ¿Por qué las reacciones enzimáticas son más lentas a una concentración de sustrato más baja?

Creo que estás confundiendo la concentración total de sustrato con la saturación. Si ha tomado 2 mmoles de sustrato y 200 nmoles de enzima, su sustrato es 10000 veces más alto que su enzima. Pero en la cinética enzimática, la saturación del sustrato no significa saturación en términos de concentración total. Significa la saturación de la afinidad de la enzima por el sustrato.

Considere la ecuación de Michaelis-Menton para la cinética de estado estacionario,

Velocidad inicial v = [ Vmax * S ] / [ Km + S ].

Se considera Km la concentración de sustrato a la que se observa la mitad de la actividad enzimática máxima. Si tomas la concentración de sustrato aproximadamente 10 veces más que Km, alcanzarás la concentración de sustrato y tu actividad enzimática ya no aumentará con el aumento de la concentración de sustrato.

Ahora, hay varias enzimas que tienen un alto valor de Km . Por ejemplo, si tomas una enzima con una Km de 2 mM, incluso con 200 nmoles de enzima y 2 mmoles de sustrato, no lograrás la saturación. No es porque el sustrato sea limitante, sino porque la afinidad de la enzima por el sustrato es baja. En este caso, alcanzará la saturación a aproximadamente 15-20 mM del sustrato.

Puede leer ” Fundamentos de la cinética enzimática ” de Cornish y Bowden para conocer los detalles que subyacen a la ecuación de Michaelis-Menton y sus suposiciones.

La velocidad será más rápida, ya que la probabilidad de que la enzima colisione con el sustrato será mayor. Incluso si la enzima está saturada, es más probable que encuentre sustrato y reaccione cuando la concentración sea más alta.

No busques la respuesta en los libros de bioquímica. Este es un tema de química química / física. Es como cualquier otra reacción química donde la velocidad de la reacción depende de las concentraciones de los reactivos. ¡Este tema se llama cinética química y es una unidad completa en un curso de licenciatura físico-química! Busque reacciones de orden de 0/1/2.

La velocidad de la reacción de la enzima depende de la afinidad (Km) de la enzima por un determinado sustrato. Además, la afinidad por un determinado sustrato depende de la enzima. Entonces, para algunas enzimas, 2 mmoles de sustrato son más que suficientes para trabajar a toda velocidad (Vmax), mientras que para otros se necesita mucho más sustrato.
Por lo tanto, no hay realmente algo para “obtener”. Tienes que descubrirlo para cada combinación de enzima / sustrato. Como regla general: si conoce el Km, entonces la concentración de sustrato donde funcionará la enzima debe ser aproximadamente un factor 10 por encima de la capacidad para poder trabajar en Vmax.