¿Cuáles son las estructuras primarias, secundarias y terciarias de las proteínas?

Diferentes tipos de enlaces determinan las formas y funciones de las proteínas en cuatro tipos sucesivamente complejos de estructuras de proteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La estructura primaria de las proteínas describe una cadena de aminoácidos conectados por enlaces covalentes para formar una cadena polipeptídica. La secuencia primaria de la cadena de proteína determina su pH y sus reacciones químicas como un ácido o una base.

La estructura secundaria de las proteínas está determinada por enlaces de hidrógeno y puede formar dos tipos de formas llamadas alfa-hélice (en la que los enlaces de hidrógeno están dentro de una única cadena) y la hoja beta (en la que los enlaces de hidrógeno están entre 2 cadenas) . Estos enlaces de hidrógeno le dan a la estructura secundaria estabilidad significativa y hacen que los aminoácidos se plieguen en un patrón repetitivo.

La estructura terciaria de una proteína es el nivel más importante de unión en términos de propiedades químicas. El plegamiento total de una proteína helicoidal en alguna forma tridimensional es su estructura terciaria. Esta forma plegada está determinada por muchas fuerzas, como los puentes disulfuro y sal, entre los grupos de cadena lateral de los aminoácidos . Este nivel de estructura generalmente se asemeja a un fajo de aminoácidos con cadenas hidrofílicas en el exterior y cadenas hidrofóbicas en el interior. La forma de la estructura terciaria está determinada por las atracciones que logran la máxima estabilidad de la proteína y el menor estado de energía o reactividad.

La estructura cuaternaria de una proteína se forma cuando una proteína contiene dos o más cadenas peptídicas (también llamadas subunidades) con estructura primaria, secundaria y terciaria. Estas subunidades interactúan y se combinan para formar una proteína agregada más grande.

Cada molécula de proteína tiene una estructura tridimensional única / conformación nativa, que resulta de cuatro niveles de organización estructural de la (s) cadena (s) de polipéptido.

Los 4 niveles de organizaciones estructurales de proteínas son-

  • Estructura primaria,
  • Estructura secundaria,
  • Estructura terciaria &
  • Estructura cuaternaria

  • Estructura primaria de las proteínas: se refiere a la secuencia de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos en una cadena polipeptídica. También se refiere a la posición de los enlaces disulfuro (-SS) que se forman entre los grupos -SH de residuos de cisteína que son adyacentes en el espacio pero no en la secuencia lineal de aminoácidos.
  • Estructura secundaria de las proteínas : la cadena polipeptídica sufre un plegamiento o enrollamiento regular para dar lugar a la estructura secundaria de la proteína. El enrollamiento de la cadena polipeptídica se produce y estabiliza mediante enlaces de hidrógeno no covalentes, débiles y de baja energía, y enlaces disulfuro covalentes. Cada enlace de hidrógeno es débil, pero colectivamente los enlaces de hidrógeno son lo suficientemente fuertes como para estabilizar la estructura secundaria. Los dos tipos más destacados de estructura secundaria de proteínas son (i) alfa-hélice y (ii) lámina beta-plisada.
  • Estructura terciaria de las proteínas: se refiere a la estructura tridimensional general (conformación nativa) de una molécula de proteína. La estructura terciaria se obtiene por plegamiento adicional y súper plegamiento de cadenas polipeptídicas que exhiben estructura secundaria. La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces disulfuro covalentes y diversos enlaces débiles no covalentes (interacciones hidrofóbicas / fuerzas de van der Waal, interacciones iónicas y enlaces de hidrógeno).
  • Estructura cuaternaria de las proteínas: la estructura cuaternaria se refiere a la disposición de múltiples subunidades proteicas (cadenas polipeptídicas) en una proteína de subunidades múltiples. Las proteínas que tienen dos o más cadenas de polipéptidos (subunidades de proteína) se conocen como proteínas de subunidades múltiples o proteínas multiméricas u oligoméricas (como CPK, LDH, glucógeno fosforilasa, Hb, etc.) y exhiben estructura cuaternaria. Diferentes proteínas de subunidades múltiples tienen 2 a 8 subunidades. En una proteína de subunidades múltiples, todas las cadenas polipeptídicas (subunidades) están dispuestas de una manera característica y se mantienen juntas mediante enlaces no covalentes (enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas) y enlaces disulfuro covalentes para dar lugar a una estructura cuaternaria.

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Aminoácido: el componente básico de las proteínas. La estructura de aminoácidos contiene un grupo amino, un grupo carboxilo, hidrógeno y un grupo R / cadena lateral.

Estructura primaria: secuencia simple o cadena de aminoácidos. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos que crean la columna vertebral de la proteína como un todo. Se forma un enlace peptídico cuando un grupo amino y un grupo carboxilo se unen.

Estructura secundaria: alfa-hélice, láminas beta y bucles “no estructurados” (esencialmente cualquier estructura secundaria que no sea una hélice alfa o una hoja beta). Estos se mantienen unidos por interacciones de enlaces de hidrógeno de proteínas primarias.

Estructura terciaria: estructuras primarias y secundarias que se doblan y se organizan juntas debido a los enlaces intramoleculares de los grupos R (cadenas laterales) en los aminoácidos. Algunos tipos de interacciones incluyen enlaces disulfuro, hidrofóbico / hidrofílico, enlaces de hidrógeno e interacciones iónicas.

Estructura cuaternaria: interacción de dos o más proteínas terciarias. Por ejemplo, la hemoglobina, una proteína que transporta oxígeno en los glóbulos rojos, es una estructura cuaternaria de cuatro proteínas (un tetrámero).

Créditos fotográficos:

Ellesmere OCR A nivel Química

Amit Kessel Ph.D