Una trama Ramachandran es básicamente una forma de visualizar los ángulos diedros ψ y φ de una cadena principal proteica. Anteriormente expliqué cómo se crea una trama Ramachandran en mi respuesta aquí:
Consideremos un simple tripéptido:
Las proteínas tienen tres tipos de ángulos diedros columna vertebral:
- φ (phi) – Involucra los átomos de la cadena principal (en este caso) 2C-3N-3Cα-3C
- ψ (psi) – Incluye los átomos de la cadena principal 3N-3Cα-3C-4N
- ω (omega) – Involucra los átomos de la cadena principal 3Cα-3C-4N-4Cα
¿Cómo medimos estos ángulos? Para calcular φ, hagamos girar el péptido de forma que el átomo 3N se superponga al átomo 3Cα:
1.
En esta representación, cuando el 3N se superpone al 3Cα, φ representa el ángulo formado entre el enlace 2C-3N y el enlace 3Cα-3C. En este caso, el valor de φ es 238.6 ° o -121.4 °.Del mismo modo, podemos calcular ψ mirando el ángulo formado entre el enlace 3N-3Cα y el enlace 3C-4N cuando el 3Cα se superpone con 3C:
1.
Lo mismo aplica para ω también. Tenga en cuenta, sin embargo, que ω solo representa el enlace peptídico, por lo que su valor suele ser cercano a 180 ° ( trans ) o 0 ° ( cis ).¿Qué es la dispersión rotatoria óptica y el dicroísmo circular? ¿Por qué los usamos?
¿Los factores generales de transcripción son un tipo de factor de transcripción del activador?
¿La siguiente imagen muestra RVD en un efector TAL?
¿Cuál es el factor R? ¿Qué dice el valor del factor R sobre una proteína?
¿Cuál es la convención seguida para numerar los residuos en un GPCR 7TM?
Eso es todo al respecto. A continuación, solo grafica estos valores en un gráfico y tienes el diagrama de Ramachandran para este péptido:
Debido a los impedimentos estéricos que se producen entre los átomos adyacentes dentro de una estructura proteica, los valores φ y are suelen estar restringidos dentro de áreas específicas de la gráfica, particularmente para estructuras ordenadas tales como hélices y láminas. El promedio de la trama de Ramachandran se ve así: 
La trama fue diseñada originalmente por Ramachandran y sus colegas para identificar los valores permisibles de φ y ψ para todos los aminoácidos (excepto la glicina y la prolina), para predecir qué conformaciones de la cadena principal del polipéptido son teóricamente posibles. Desde entonces, el mapa ha sido repetidamente rediseñado en base a la evidencia experimental de estructuras de proteínas de cristal, y se ha encontrado que es sorprendentemente consistente con la trama original.
Si usted está bien versado con los diversos ángulos φ y of de varias clases de estructuras secundarias de proteínas (¡hay más que solo hélices α y láminas β!), Con solo mirar un diagrama de Ramachandran puede hacerse una idea del contenido total de la estructura secundaria de la proteína. Con el advenimiento de algunas herramientas excelentes para la visualización de la estructura proteica (como PyMol), sin embargo, los diagramas de Ramachandran ahora son solo un accesorio para analizar detalles estructurales.
Aplicaciones actuales:
Contrario a las respuestas de Michael Yu y Edward Moseley, las tramas de Ramachandran todavía se usan de varias maneras:
- Validación de las estructuras de proteínas: las estructuras de proteínas tridimensionales producidas por cristalografía, espectroscopía de RMN y modelado computacional se basan en algoritmos extremadamente complicados y software para producir la estructura final. Si un diagrama de Ramachandran de estas estructuras contiene valores anomal y highly altamente anómalos, se puede suponer que pudo haber ocurrido un error en la determinación de la posición de los átomos.
- Mejora de los métodos de determinación de la estructura por espectroscopía de RMN: las restricciones φ y must siempre deben tenerse en cuenta al desarrollar herramientas para la predicción de la estructura de la solución de la proteína. Esto es más importante ya que diferentes aminoácidos presentan diferentes restricciones debido a la flexibilidad variable y los efectos estéricos de sus cadenas laterales.
- Evaluación de los efectos de las cadenas laterales en la cadena principal de la proteína : es un hecho conocido que ciertos aminoácidos prefieren formar un tipo particular de estructura secundaria sobre otros, y esto se identificó inicialmente mediante el análisis de las gráficas de Ramachandran. Un área de estudio importante es el efecto de las sustituciones de un único residuo (que se realizan con frecuencia en muchos estudios) en la conformación de la columna vertebral y la función de la proteína. Para obtener más información, consulte: Evaluación de las perturbaciones de la cadena lateral de la cadena principal de la proteína: una clasificación basada en el conocimiento del residuo del espacio de Ramachandran.
Si está interesado en aprender más, este es un buen recurso: medio siglo de tramas de Ramachandran.