Las hélices alfa , así como las hojas beta , las disposiciones gamma (globulares) y los dominios menos definidos son partes estructurales de las proteínas plegadas.
Tanto las hélices alfa como las láminas beta a menudo consisten en un polipéptido. Estos se llaman una estructura secundaria .
Las estructuras de proteínas se pueden presentar en diferentes formatos. La distribución de los dominios alpha helicoidal y beta sheeted se demuestra mejor con un diagrama de cinta .
En la lisozima ves una imagen de relleno de cinta y espacio con hélices alfa y dos dominios de hoja beta como flechas planas (abajo)
En una proteína como la guanina deaminasa, se ven alternar hélices alfa como dominios sinuosos distintos, láminas beta que están simbolizadas por flechas planas 3D e internados por dominios menos bien caracterizados, simbolizados por cuerdas. En esta proteína, varias (cada 4) hojas beta se combinan en un panel de hoja beta en cada una de las dos cadenas polipeptídicas (a continuación, una es roja y la otra azul):
La proteína ferritina está compuesta de un solo polipéptido que alberga muchos dominios alfa helicoidales, internados por dominios menos bien caracterizados (abajo).
Si las hélices alfa y las láminas beta son combinaciones de diferentes dominios de un polipéptido, crean estructuras secundarias y terciarias .
Si consisten en una combinación de dominios en diferentes polipéptidos, forman parte de la estructura cuaternaria .
Una buena imagen para beta sheats compuestos es el barril beta (ver en otro lugar) o es dada por ejemplo transtirretina donde puedes ver varias áreas con 4 dominios de hoja beta (flechas planas) en arreglos muy paralelos en direcciones alternas (llamadas antiparalelas), haciendo juntos una estructura terciaria (llamados escudos plisados beta), junto con la segunda cadena polipeptídica, estas áreas planas se hacen paralelas entre sí, formando parte de la estructura cuaternaria (abajo).
En el complejo Cdt1-Geminin se ven estructuras secundarias de hélices alfa que se enrollan en algunas partes juntas en hélices dobles como una estructura terciaria de las gemininas. Tenga en cuenta que no hay hojas beta en Geminin (debajo de una es verde, otra azul):
Una buena imagen de una triple hélice está dada por el colágeno , la proteína individual más abundante en todos los animales y en ningún otro reino de organismos, que consta de tres hélices (estructuras secundarias e incluyendo la curva ancha y una estructura terciaria) que se ciernen estrechamente alrededor entre sí, lo que resulta en una triple hélice con la mano derecha, en la combinación de una estructura cuaternaria. Pero de alguna manera es engañoso mostrar colágeno aquí ya que estas hélices NO son hélices alfa. Contrariamente a las hélices alfa de la mano derecha, ¡las subunidades de colágeno son cadenas zurdas de “colágeno”! Entonces no hay dominios alfa, no beta ni gamma en ccollagen, aunque está organizado de la forma más estricta (ver a continuación):
Para llegar a una conclusión a la pregunta formulada:
- Las hojas beta plisadas pueden permanecer por sí mismas pero a menudo se involucran en arreglos de cuatro hojas beta antiparalelas (estructura terciaria) de dominios de hojas beta (estructura secundaria), que a veces pueden organizarse en paralelo a estructuras similares de otras subunidades en una estructura cuaternaria.
- Se sabe que los dominios alfa helicoidales (estructura secundaria) participan raramente en la interrelación con dominios organizados de forma similar dentro del polipéptido (estructura terciaria) o sentados en otra subunidad (estructura cuaternaria).
- La respuesta correcta a la pregunta es: NO , pero solo muy raramente.
Finalmente, quiero mostrar una visión más compleja en la que debe intercalarse para comprender mejor la disposición del virus del moteado cololítico del caupí . Su caparazón de proteína, o cápside, se compone de disposiciones icosaédricas de subunidades de proteínas idénticas (abajo):
Nota: cualquier término dado puede buscarse en una Wikipedia en un idioma de su elección.