¿Las hélices alfa involucran un polipéptido, mientras que las hojas plisadas beta involucran a varios?

Las hélices alfa , así como las hojas beta , las disposiciones gamma (globulares) y los dominios menos definidos son partes estructurales de las proteínas plegadas.

Tanto las hélices alfa como las láminas beta a menudo consisten en un polipéptido. Estos se llaman una estructura secundaria .

Las estructuras de proteínas se pueden presentar en diferentes formatos. La distribución de los dominios alpha helicoidal y beta sheeted se demuestra mejor con un diagrama de cinta .

En la lisozima ves una imagen de relleno de cinta y espacio con hélices alfa y dos dominios de hoja beta como flechas planas (abajo)

En una proteína como la guanina deaminasa, se ven alternar hélices alfa como dominios sinuosos distintos, láminas beta que están simbolizadas por flechas planas 3D e internados por dominios menos bien caracterizados, simbolizados por cuerdas. En esta proteína, varias (cada 4) hojas beta se combinan en un panel de hoja beta en cada una de las dos cadenas polipeptídicas (a continuación, una es roja y la otra azul):

La proteína ferritina está compuesta de un solo polipéptido que alberga muchos dominios alfa helicoidales, internados por dominios menos bien caracterizados (abajo).

Si las hélices alfa y las láminas beta son combinaciones de diferentes dominios de un polipéptido, crean estructuras secundarias y terciarias .

Si consisten en una combinación de dominios en diferentes polipéptidos, forman parte de la estructura cuaternaria .

Una buena imagen para beta sheats compuestos es el barril beta (ver en otro lugar) o es dada por ejemplo transtirretina donde puedes ver varias áreas con 4 dominios de hoja beta (flechas planas) en arreglos muy paralelos en direcciones alternas (llamadas antiparalelas), haciendo juntos una estructura terciaria (llamados escudos plisados ​​beta), junto con la segunda cadena polipeptídica, estas áreas planas se hacen paralelas entre sí, formando parte de la estructura cuaternaria (abajo).

En el complejo Cdt1-Geminin se ven estructuras secundarias de hélices alfa que se enrollan en algunas partes juntas en hélices dobles como una estructura terciaria de las gemininas. Tenga en cuenta que no hay hojas beta en Geminin (debajo de una es verde, otra azul):

Una buena imagen de una triple hélice está dada por el colágeno , la proteína individual más abundante en todos los animales y en ningún otro reino de organismos, que consta de tres hélices (estructuras secundarias e incluyendo la curva ancha y una estructura terciaria) que se ciernen estrechamente alrededor entre sí, lo que resulta en una triple hélice con la mano derecha, en la combinación de una estructura cuaternaria. Pero de alguna manera es engañoso mostrar colágeno aquí ya que estas hélices NO son hélices alfa. Contrariamente a las hélices alfa de la mano derecha, ¡las subunidades de colágeno son cadenas zurdas de “colágeno”! Entonces no hay dominios alfa, no beta ni gamma en ccollagen, aunque está organizado de la forma más estricta (ver a continuación):

Para llegar a una conclusión a la pregunta formulada:

  • Las hojas beta plisadas pueden permanecer por sí mismas pero a menudo se involucran en arreglos de cuatro hojas beta antiparalelas (estructura terciaria) de dominios de hojas beta (estructura secundaria), que a veces pueden organizarse en paralelo a estructuras similares de otras subunidades en una estructura cuaternaria.
  • Se sabe que los dominios alfa helicoidales (estructura secundaria) participan raramente en la interrelación con dominios organizados de forma similar dentro del polipéptido (estructura terciaria) o sentados en otra subunidad (estructura cuaternaria).
  • La respuesta correcta a la pregunta es: NO , pero solo muy raramente.

Finalmente, quiero mostrar una visión más compleja en la que debe intercalarse para comprender mejor la disposición del virus del moteado cololítico del caupí . Su caparazón de proteína, o cápside, se compone de disposiciones icosaédricas de subunidades de proteínas idénticas (abajo):

Nota: cualquier término dado puede buscarse en una Wikipedia en un idioma de su elección.

Las hélices alfa y las láminas beta son estructuras secundarias que se encuentran comúnmente en las proteínas. Para ser sinceros, en la escuela, cuando me enseñaron sobre estas estructuras, algunas personas tuvieron la noción incorrecta de que las láminas beta necesitan dos o más polipéptidos para existir porque tienen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos que están espacialmente separados. Las imágenes en los libros de texto tampoco ayudaron a despejar la confusión porque todo lo que mostraron fueron varios fragmentos de polipéptidos rectos uno al lado del otro. Sin embargo, las hojas beta se producen en la misma cadena polipeptídica ya que la cadena se dobla sobre sí misma repetidamente a través de giros y bucles para unir estiramientos de polipéptidos uno al lado del otro. Dicho esto, las láminas beta pueden formarse también entre tramos de diferentes polipéptidos (aunque no puede ocurrir en hélices alfa que necesitan una secuencia continua suficientemente larga de aminoácidos para formarse). Un excelente ejemplo de láminas beta en cadenas polipeptídicas únicas sería “barriles beta” (una estructura súper secundaria formada por una gran lámina beta enrollada en una estructura tipo tambor abierta) que se encuentra en proteínas de membrana como porinas (consulte la siguiente figura) de un cilindro beta de porin con la lámina beta en amarillo, tramos alfa helicoidal muy cortos en rojo y bucles que los conectan en verde).
1.

Nota: Una buena forma de ver estas estructuras usted mismo en 3D en una computadora es descargar estructuras de proteínas como archivos .pdb de RCSB Protein Data Bank y usar el software PyMol para verlo. cuando visite el sitio web de RCSB, busque cualquier proteína que desee de la barra de búsqueda (verá varias estructuras de esa proteína y sus mutantes y variantes, pero no necesita preocuparse por eso todavía). Haga clic en cualquiera de los nombres de estructura de proteínas en los resultados de búsqueda y haga clic en ‘Descargar archivos’, seguido por ‘Formato de PDB’ para descargar un archivo muy pequeño de esa estructura de proteínas en el formato .pdb. Para abrir ese archivo, deberá descargar e instalar el software de modelado PyMol (la versión gratuita del software para uso educativo está disponible tanto para estudiantes como para docentes después de un breve registro en Registration For Educational-Use Only PyMOL Builds). Haga clic derecho y abra el archivo .pdb descargado con el PyMol instalado. Toma un poco de tiempo acostumbrarse a manejar el software, pero una vez que puede hacer lo básico, es una herramienta divertida de usar. La “S” y la “H” a la derecha de la ventana de estructura son los únicos botones con los que debe jugar para poder ver la representación de dibujos animados como se ve en la imagen de arriba. S = Mostrar y H = Ocultar. Una vez que la estructura se abre en Pymol, haga clic en ‘H’ seguido de ‘todo’ en el menú desplegable. La estructura desaparece Luego haga clic en ‘S’ seguido de ‘caricatura’ en el menú desplegable. ¡Y Viola! Usted ve la estructura simplificada de la proteína (algo así como en la figura anterior). Puede hacer clic y arrastrar la estructura para verla desde diferentes ángulos. Para acercar / alejar, haga clic derecho y desplácese. ¡Diviértete como un biólogo estructural en ciernes! 🙂

Espero que la explicación anterior tenga sentido para ti y las instrucciones son fáciles de seguir.

Editar: Fuente de la figura: https://en.m.wikipedia.org/wiki/

Voy a poner una breve respuesta después de la muy buena respuesta de Naveen. Soy de la opinión de que una hélice alfa es un elemento de estructura secundaria, es decir, describe la forma fundamental en que se pliega un polipéptido y, como tal, describe un único péptido, no un grupo de péptidos. Una colección de hélices que interactúan juntas sería un ejemplo de estructura terciaria. La cadena beta es la estructura secundaria alternativa a la hélice y este término describe la conformación de un único tramo de péptido. Sin embargo, creo que una hoja beta es un ejemplo de estructura terciaria y puede implicar uno o más péptidos separados. Puedes hacer una hoja de un solo péptido (el barril beta es un buen ejemplo) pero las hebras individuales tienen que ser péptidos separados o un solo péptido conectado por algún tipo de giro. Los giros pueden ser muy estructurados y generalmente contienen al menos un aminoácido que tiene ángulos phi y psi que están fuera del rango de hélices alfa o hebras beta, rompiendo así la estructura secundaria. Las hebras también se pueden unir por regiones de polipéptido no estructurado, rompiendo también la estructura secundaria. Entonces, la respuesta básica a su pregunta es ‘no’, tanto una hélice alfa como una hoja beta pueden consistir en un polipéptido cada una, pero la comparación no es uno de dos tipos de estructura secundaria, por lo que es un poco injusto. Si reformuló la pregunta a ‘¿Las hélices alfa y las cadenas beta involucran solo un péptido?’ la respuesta sería sí. Espero que eso ayude, puedo entender tu confusión.

Por supuesto. Solo eche un vistazo a c-src. Un montón de hélices y sábanas en este.

2SRC: ESTRUCTURA CRISTALINA DE TIROSINA-PROTEÍNA QUINASA C-SRC, EN COMPLEJO CON AMP-PNP 3D Ver página de informe