¿Por qué las altas temperaturas desnaturalizan las proteínas?

El calor (alta temperatura) causa la desnaturalización de las proteínas, que resulta de la alteración de los enlaces no covalentes, que son responsables de estabilizar la organización estructural de la molécula de proteína.

La desnaturalización de proteínas es causada por varios agentes físicos y químicos:

(i) Agentes físicos: calor, rayos UV, rayos X, alta presión y temblores violentos.

(ii) Agentes químicos: ácidos minerales fuertes, álcalis, metales pesados ​​(Hg2 +, Cd2 +, Pb2 +, Cu2 +, etc.), solventes orgánicos, urea, salicilato, hidrocloruro de guanidina, ácido sulfosalicílico, ácido fosfo-túngstico, ácido pícrico, TCA, etc.

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Aquí hay otra forma de entender la desnaturalización térmica de las proteínas:

Esperemos que recuerde la ecuación ΔG = ΔH – TΔS de la química. Ahora, considere la transición del estado plegado al desplegado, con ΔG que representa el cambio de energía libre para este proceso de despliegue. El despliegue solo será espontáneo si ΔG es negativo. En este escenario, ΔH será positivo, porque las interacciones en el estado plegado se interrumpen yendo al estado desplegado. ΔS también será positivo, porque el estado desplegado es más desordenado (el estado plegado solo tiene 1 conformación mientras que el estado desplegado tiene muchas conformaciones posibles).

Como ΔH y ΔS son ambos positivos, ΔG solo será negativo si TΔS> ΔH. A bajas temperaturas, TΔS <ΔH, lo que significa que ΔG es positivo y el despliegue no es espontáneo. A medida que aumente la temperatura, eventualmente llegará a un punto donde TΔS> ΔH, donde ΔG será negativo.

En resumen, el estado plegado contra desplegado depende de dos factores que compiten: entropía e interacciones estabilizadoras. El estado plegado tiene baja entropía, pero muchas interacciones estabilizadoras. El estado desplegado tiene alta entropía, pero muy pocas interacciones estabilizadoras. A medida que aumenta la temperatura, el componente de entropía de la energía libre comienza a dominar.

Tenga en cuenta que esta es una explicación simplificada. Un factor que complica es que la entropía y la entalpía dependen de la temperatura. Otro problema es que también debe considerar las interacciones entre la proteína y el solvente (es decir, el agua). Estoy seguro de que hay otros expertos en Quora que pueden describir más problemas con mi modelo.

Algunas fuentes que me ayudaron a construir esta respuesta:
Página en google.com
Plegamiento y desnaturalización de proteínas

El calor aumenta la energía cinética en el sistema y diferentes moléculas comienzan a vibrar tan rápidamente que es imposible que los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas no polares mantengan el orden, por lo que las proteínas son conocidas. Pero esto no es suficiente fuerza para interrumpir el enlace peptídico por lo que la estructura primaria todavía se mantiene.

Los enlaces peptídicos de las proteínas son covalentes y difíciles de romper, pero se necesitan muchos otros enlaces entre otras regiones de aminoácidos para formar la forma tridimensional de una proteína que influye directamente en su función.

Calor, cambios ácido / base, enzimas, oxígeno alterarán esos enlaces y desnaturalizarán la proteína. La digestión de la proteína depende de esto; no podemos absorber “proteína” pero sí absorber aminoácidos individuales liberados de proteínas.

El enlace de hidrógeno en las estructuras de proteínas confiere rigidez. Con el aumento de la temperatura, por lo general, un aumento abrupto provoca la ruptura de estos enlaces de hidrógeno. Como resultado, las proteínas pierden sus estructuras terciarias y secundarias y también su función.
Por lo general, las proteínas termófilas hv enlaces disulfuro responsables de su estabilidad a altas temperaturas

Las proteínas tienen estructuras múltiples, primarias que son enlaces peptídicos fuertes, estructura secundaria hecha por enlaces de hidrógeno que causa que la estructura primaria también se pliegue y estructura terciaria que se produce por enlace iónico entre grupos residuales en la estructura secundaria causando que la estructura secundaria también se pliegue. Estos enlaces iónicos e hidrógeno son bastante débiles y cuando la temperatura de las moléculas aumenta, la energía cinética también aumenta y hace que las moléculas se muevan tanto más que los enlaces más débiles de hidrógeno y iónicos se rompen desentrañando (desnaturalizando) la proteína.

Lo sé gracias a A Level Biology 😉

Resistiré la tentación de presumir y solo decir que en general la proteína se sacude y se sacude no necesariamente en pedazos, sino fuera de forma. Las interacciones más débiles que sostienen sus estructuras secundarias y terciarias son dis … Oh ahí voy.