Una de las proteínas con el mayor contenido de β conocido es la fibroína , el principal constituyente de la seda.
La fibroína es una proteína insoluble hecha por Bombyx mori , o el gusano de seda. Está compuesto por dos subunidades, la cadena ligera de fibroína FIBL y la cadena pesada FIBH. La cadena ligera es una pequeña proteína de 262 residuos, cuya función principal es formar enlaces disulfuro con la cadena pesada para el transporte intracelular y la secreción de la cadena pesada.
La cadena pesada es la subunidad interesante. En Bombyx mori , consta de 5263 residuos, de los cuales 5058 residuos forman regiones altamente repetitivas. Aquí hay una muestra de la secuencia del medio de la proteína (del precursor de la cadena pesada de Fibroin):
Observe un patrón?
Este patrón repetitivo continúa durante casi todo el tramo de los residuos 5058 con una secuencia recurrente de GSGAGA. En estos 5058 residuos, la composición de aminoácidos es:
- Glicina (Gly / G) – 47.4%
- Alanina (Ala / A) – 31.2%
- Serina (Ser / S): 12.0%
- Tirosina (Tyr / Y) – 5.2%
- Valine (Val / V) – 1.6%
Esta secuencia repetitiva de GSGAGA puede formar una lámina β plisada antiparalela muy compacta, debido al alto contenido de glicina y alanina. Esta estructura contribuye a la estructura rígida y la resistencia a la tracción de la seda.
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(Imagen de Lehninger’s Principles of Biochemistry)
Sin embargo, no toda la proteína existe realmente en láminas β ordenadamente ordenadas. La estructura β-cristalina se forma en las regiones altamente enriquecidas en alanina, y en realidad se dispersa en una matriz amorfa que consta de las regiones enriquecidas en tirosina de la fibroína. Se ha propuesto que la mitad de esta secuencia amorfa forma giros β distorsionados, y la otra mitad adopta láminas β distorsionadas.
Varios estudios han analizado las características estructurales secundarias de las proteínas de fibroína / seda extraídas de diferentes organismos. Uno de estos estudios utilizó la espectroscopía Raman para mostrar que hasta un 50% de Bombyx mori fibroína puede consistir en una estructura plisada β ordenada.
Este contenido de hoja β (50%) en fibroína es bastante cercano a la frecuencia de la secuencia de GSGAGA recurrente (53%). El 50% restante en fibroína forma 3-1 hélices, giros β y espirales aleatorias.
Fuentes:
- Buena organización del gen de la cadena pesada de Bombyx mori fibroína
- Fibroína de seda: implicaciones estructurales de una notable secuencia de aminoácidos
- Estructura y orientación secundaria de la proteína en la seda según lo determinado por espectromicroscopía Raman
- El papel de la unidad irregular, GAAS, en la estructura secundaria de la fibroína de seda Bombyx mori estudiada con 13C CP / MAS NMR y dispersión de rayos X de gran angular
