¿Qué secuencias de aminoácidos confieren rigidez a una proteína?

Cuando pienso en la “rigidez” de las proteínas, pienso en las fibrillas de colágeno. El colágeno es una de las proteínas de matriz extracelular más ubicua, y si bien existen muchos subtipos, los colágenos fibrilares comparten una unidad de repetición común de XY-Gly, donde X es comúnmente Proline e Y es comúnmente Hydroxyproline. Estas unidades de repetición dan como resultado el autoensamblaje de las hélices de colágeno juntas en una triple hélice, que se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de Prolina y Glicina de las hélices adyacentes. El ensamblaje adicional de fibrillas de colágeno en fibras que contienen múltiples fibrillas da como resultado una matriz fibrilar rígida. [1]

Figura : Estructura e interacciones moleculares dentro de la triple hélice de colágeno.

En general, Proline se encuentra en muchas estructuras helicoidales, y el motivo Glycine-Proline se encuentra en motivos ‘turn’ en muchas proteínas. Las secuencias repetidas de Proline también pueden constituir “reglas” moleculares, en donde la estructura de la poliprolina es tan rígida, que adopta una estructura casi lineal (con longitudes de cadena de hasta 12 residuos, más allá de este punto, la estructura no es lineal). [2]

Notas a pie de página

[1] https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc…

[2] Polyproline y la “regla espectroscópica” revisitada con fluorescencia de molécula única