tl: dr; Sí, lo hace.
El citocromo C es un componente esencial de la cadena de transporte de electrones, sufre oxidación y reducción, pero no se une al oxígeno. Transfiere electrones entre Cyt C reductasa y Cyt C oxidase, que a su vez ayuda a convertir el oxígeno molecular en moléculas de agua.
El mecanismo por el cual ocurre esta reacción es un ejemplo de una reacción catalizada por enzimas:
[matemáticas] 4 Fe (II) [/ matemáticas] -cytochrome c + [matemáticas] 8 H ^ + [/ matemáticas] en + [matemáticas] O_2 [/ matemáticas] → [matemáticas] 4 Fe (III) [/ matemáticas] -cytochrome c + [math] 2 H_2O + 4 H ^ + [/ math] fuera
Ahora, Cyt C se ve más o menos así: 
Observe el anillo de porfirina en el centro?
Ahí es donde ocurre la química. Lo que sucede es que cada vez que un ligando (CN-, NO, N3-, etc.) con mayor afinidad al Fe (II) llega al centro de hierro en la proteína hemo, este (centro de hierro) altera su configuración para acomodar el ligando huésped. Puede o no cambiar el estado de oxidación del átomo de Fe, pero ciertamente como infierno llena la valencia de coordinación del átomo, por lo que no es compatible con una reacción química adicional (y posiblemente tóxica) a menos que un ligando más reactivo reemplace al anterior uno.
Es posible que haya oído hablar del envenenamiento por monóxido de carbono y de cómo los cuerpos de las víctimas no son azules ni pálidos, ¡sino ROSADOS! Esto se debe a que el monóxido de carbono forma carboxihemoglobina, que es un compuesto rojo brillante.
Dado que el Fe (II) tiene una mayor afinidad para unirse al monóxido de carbono que lo que tiene con el oxígeno, por lo tanto, deja de transportar oxígeno y la asfixia ocurre a nivel celular.
La estructura química de Cyt C es bastante similar a la de otras proteínas hem como en, el átomo central de Fe (II) está disponible para unirse selectivamente a los ligandos CN- y N3-. El resultado de esto es posiblemente tóxico como se observa por la inhibición de la enzima Cyt C oxidasa. 
Espero que haya respondido tu pregunta.
Los inhibidores no competitivos o alostéricos no compiten por el sitio activo de una enzima con un sustrato. Por el contrario, compiten por otro sitio en la enzima. 