Antes de entrar en las matemáticas, podría ser útil describir y visualizar este proceso. La cinética típica de Michaelis-Menten se describe mediante el siguiente esquema: 
Cuando la inhibición no competitiva por un inhibidor [matemático] I [/ math] está presente, el esquema cinético se modifica a: 
Físicamente, esto corresponde al inhibidor que interactúa de manera igualmente fuerte con la enzima libre y el complejo enzima-sustrato, como se muestra mejor en el siguiente diagrama: 
Entonces, en esencia, [math] I [/ math] se une tanto a [math] E [/ math] como a [math] ES [/ math] y por lo tanto reduce la actividad de la enzima.
Ahora para el bit de matemáticas …
La cinética de Michaelis-Menten postula un equilibrio rápido entre los pasos previos al producto, que nos dan las siguientes relaciones:
[math] K = \ frac {[ES]} {[E] [S]} = \ frac {[ESI]} {[EI] [S]} [/ math]
[math] K_ {I} = \ frac {[EI]} {[E] [I]} = \ frac {[ESI]} {[ES] [I]} [/ math]
Un equilibrio en las moléculas de la enzima da:
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[matemáticas] [E] + [ES] + [EI] + [ESI] = [E] _ {0} [/ math]
Sustituir las relaciones de equilibrio en lo anterior da:
[math] [E] (1 + K [S] + K_ {I} [I] + KK_ {I} [S] [I]) = [E] _ {0} [/ math]
Al simplificar:
[math] [E] = \ frac {[E] _ {0}} {1 + K [S] + K_ {I} [I] + KK_ {I} [I] [S]} [/ math]
Ahora, la velocidad de la reacción se puede obtener como:
[math] r = k [ES] = \ frac {kK [E] _ {0} [S]} {1 + K [S] + K_ {I} [I] + KK_ {I} [I] [S ]}[/mates]
Alguna manipulación algebraica simple da el resultado:
[math] r = \ frac {k [E] _ {0}} {(1+ \ frac {1} {K [S]}) (1 + K_ {I} [I])} [/ math]
Esto es genial, pero deberíamos verificar si este resultado concuerda con lo que físicamente esperamos. Un rápido vistazo a la ecuación final nos dice que:
- La velocidad disminuye a medida que la concentración del inhibidor, [matemática] [I] [/ math] o la constante de equilibrio de los pasos inhibidores, [matemática] K_ {I} [/ math] aumentan
- La frecuencia aumenta a medida que aumenta la concentración del sustrato, [matemática] [S] [/ math] o la constante de equilibrio de los pasos de sustrato, [matemática K [/ math]
- La frecuencia aumenta a medida que aumenta la concentración inicial de enzima, [matemática] [E] _ {0} [/ math]
- La frecuencia aumenta a medida que la constante de frecuencia [matemática] k [/ matemática] aumenta
Entonces, todos estos están de hecho en línea con lo que esperaríamos de la imagen física presentada anteriormente.
Algunos otros puntos a tener en cuenta:
- El inhibidor no necesita ser un agente externo. Las moléculas de sustrato o producto también pueden actuar como inhibidores no competitivos que pueden tenerse en cuenta con la misma metodología presentada.
- La suposición invocada aquí es que el inhibidor se une igualmente bien al sustrato y al complejo enzima-sustrato. En el caso general, las constantes termodinámicas para las reacciones respectivas son diferentes y pueden incorporarse en el marco anterior si es necesario.
- A veces, las constantes de equilibrio en la notación anterior se consideran constantes de disociación complejas. Tomando el recíproco de ellos o invirtiendo los términos relevantes en el resultado anterior debe llevarse a cabo en tal caso.
Espero que esto sea útil.
