Sí, pero es más interesante que eso.
Las dos categorías estructurales principales de las proteínas transmembrana son haces alfa-helicoidales y barriles beta.
A continuación se muestra una figura representada utilizando la estructura de la proteína transmembrana OmpX (PDB ID: 1QJ8), los aminoácidos mencionados debajo de cada estructura son los que se indican como palos en las estructuras. La estructura es un barril beta, que es más o menos una hoja beta doblada en un barril. El interior del barril es hidrofílico, mientras que el exterior es hidrofóbico.
La proteína tiene residuos tanto hidrofóbicos como hidrofílicos. Están presentes alternativamente en la secuencia. Esta disposición alternativa es importante porque los residuos hidrofóbicos apuntan hacia afuera en la bicapa lipídica mientras que los residuos hidrofílicos apuntan hacia dentro en el poro del barril (mira los paneles 1 y 4 en la figura). Una gran cantidad de residuos hidrofílicos también se localizan en los bucles entre hilos del cañón. estos bucles están expuestos al disolvente.
El gran valor promedio de hidropaticidad (GRAVY) de OmpX es -0.575. Un valor más bajo (más negativo) significa que los residuos son más hidrofílicos. El valor es comparable al de muchas proteínas solubles. Por lo tanto, basándonos solo en la hidrofobicidad de la proteína en sí misma, es difícil decir mucho.
El aminoácido más común en la sección transmembrana es la glicina. ~ 13% de los residuos de aminoácidos en OmpX son glicinas. Este número puede ser tan alto como incluso 20 +% para otras proteínas de barril beta.
Una gran cantidad de residuos aromáticos están presentes en los dos bordes del barril, que está en la interfaz entre la bicapa lipídica y la fase acuosa. Estos residuos forman una estructura similar a una faja, que se cree que contribuye a la estabilidad de estas estructuras.
En las proteínas de membrana de hélice alfa, la distribución de aminoácidos es diferente de la de las proteínas de barril beta. Tienen más residuos hidrófobos que las proteínas de barril en los segmentos transmembrana. También los aminoácidos hidrofóbicos ramificados son más comunes en las proteínas de membrana helicoidal. Al igual que en las proteínas barriles, los residuos aromáticos están presentes en la interfaz de la bicapa lipídica y la fase acuosa. La glicina, que se considera un “rompe hélice” en proteínas solubles, está presente más comúnmente en las hélices transmembrana.
El siguiente documento y las referencias dentro se pueden usar como referencia para algunos de los puntos mencionados aquí. El documento también proporciona conceptos adicionales.
Las distribuciones de aminoácidos en me integral … [Biochim Biophys Acta. 2001]
