MALEK – es decir, metionina, alanina, leucina, glutamato y lisina.
Todos estos cinco residuos tienen una propensión extremadamente alta a la formación de hélice, medida experimentalmente (los valores precisos de la propensión a formar hélice varían de un estudio a otro, pero estos residuos siempre tienen una buena puntuación).
Consulte la tabla a continuación para obtener la lista completa [1]: 
Las razones para esto se deben a un equilibrio entre los efectos entálpicos y la entropía conformacional.
Las espirales aleatorias son mucho más favorables en términos de entropía que una hélice alfa rígida, con un costo significativo de 1.5-2 kcal / mol para fijar los diedros de la estructura en su lugar. Para superar esto, la hélice alfa se estabiliza mediante una contribución entálpica de enlaces de hidrógeno de la cadena principal y las interacciones de van der Waals.
Para los residuos MALEK, las interacciones entálpicas favorables son más prominentes que las barreras entrópicas. Los residuos MALEK tienen cadenas laterales rectas (no ramificadas), por lo que experimentan cambios mucho menores en la entropía conformacional en la formación de hélice.
Sin embargo, esto no puede explicar completamente el efecto, por lo que otros factores, como el entierro favorable de cadenas laterales hidrófobas (por ejemplo, con el triptófano muy voluminoso y la fenilalanina), la detección de efectos electrostáticos y la formación de cadenas laterales favorables Waals – posiblemente entren para jugar.
Mejor definidos quizás son los residuos de propensión de formación de baja hélice. Estos son prolina y glicina, que sirven para interrumpir la hélice donde está presente. Proline tiene una cadena lateral que distorsiona la columna vertebral de la hélice, lo que produce un considerable retorcimiento. La glicina tiene una flexibilidad conformacional muy alta, lo que significa que el costo entrópico de formar una hélice alfa rígida es extraordinariamente alto [2]
[1] Chou P, Fasman G ‘Predicciones empíricas de la conformación de proteínas’. Ana. Rev. Biochem. 1978. 47: 251-76
[2] Pace CN, Scholtz JM ‘A Helix Propensity Scale Basado en estudios experimentales de péptidos y proteínas.’ Diario biofísico Volumen 75 de julio de 1998 422-427
