Si un inhibidor no es competitivo (o no competitivo), entonces no cambia la unión del sustrato.
Creo que la manera más fácil de pensar en un inhibidor no competitivo y una enzima (al menos, la manera en que la mayoría de los estudiantes tienen menos mirada en blanco cuando lo explico) es así.
Agregar algún inhibidor no / no competitivo es lo mismo que simplemente eliminar la cantidad de enzima que se uniría al inhibidor.
Estoy seguro de que tiene todas las definiciones (Km = concentración del sustrato que da la mitad Vmax, Vmax es la cantidad de catálisis en la concentración infinita del sustrato) y todo eso, así que en su lugar, tomaremos un ejemplo simple con hasta cuatro enzimas moléculas*.
Agregue Km de sustrato en ausencia de inhibidor, tendrá 2 cuadrados catalizadores ( verde y rojo ). Su Vmax = 4. Agregue inhibidor no / no competitivo, tendrá dos inactivos ( rojo y azul ). Pueden unir sustrato, pero no hacer nada. Vmax = 2 (porque dos son, a todos los efectos de la catálisis, desaparecidos). Añada Km de sustrato a esto, aún se unirán dos enzimas, pero una activa, y una inactiva ( verde , activa, roja , inactiva, inactiva con inhibidor pero sin sustrato unido, amarilla , sin inhibidor, sin sustrato unido).
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Debido a que estamos lidiando con números mucho más grandes en realidad que el pequeño cuadro de arriba, las estadísticas igualan las cosas. Tendrás un número igual de enzimas ligadas a inhibidor y libres unidas por tu Km de sustrato.
* Estoy tratando de ser simple. En este ejemplo, no estamos tratando con las afinidades, también debes tratar con eso. Pero creo / espero que esto ayude a comprender, aunque se simplifica en un grado en que casi todo está mal.
